En savoir plus sur le diabète

Il s’agit d’une maladie qui apparaît lentement, et on présume également que 50 % des cas peuvent passer inaperçus, détectant l’hyperglycémie lorsque des tests de laboratoire demandés pour d’autres conditions ou pour un simple contrôle de routine sont effectués.
Le groupe d’âge le plus touché est celui des personnes âgées de plus de 50 ans, une relation importante étant observée avec l’obésité et un manque relatif d’insuline.
Souvent, une alimentation limitée en glucides et en calories, plus la réduction du poids corporel en cas de dépassement, parviennent à normaliser les altérations de la glycémie. Dans certains cas, les recommandations diététiques doivent être accompagnées d’un hypoglycémiant oral. L’insuline, une protéine simple de poids moléculaire 5734, se lie – au niveau périphérique – à des récepteurs spécifiques dans les bicouches lipidiques de la membrane cellulaire, qui sont constituées de glycoprotéines complexes.
Grâce à des messagers intracellulaires, ils activent ou inhibent diverses enzymes et augmentent la perméabilité de la membrane pour le passage du glucose et des acides aminés.
Il est prouvé la modification du nombre de récepteurs de l’insuline (ils diminuent quand le niveau de cette hormone augmente) ou de l’affinité des mêmes (coopérativité négative), qui expliquerait des phénomènes pathologiques ou de modalité de traitement dans l’obésité ou dans le diabète insulinique non dépendant. L’insuline active la synthèse du glycogène tandis que le glucagon active la gluconéogenèse. Le glucose pénètre dans les tissus grâce à une hexokinase (dans le foie c’est une glucokinase) qui le transforme -par phosphorylation- en glucose-6-phosphate. Il est ensuite transformé en glucose-1-phosphate au moyen de la phosphoglucomutase. Le glucose-1-phosphate, avec l’uridintriphosphate et la présence de l’enzyme glucosyluridylidyl diphosphate pyrophosphorylase, est transformé en uridiphosphate-glucose. Le groupement de ces derniers avec des traces de glucose et la présence de l’enzyme de ramification alpha-1,4-glucano-6-glucosyltransférase complète la structure du glycogène. Lorsque le glucose tombe, l’hydrolyse du glycogène hépatique libère du glucose dans le sang.

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